Строение, размер и форма белковой молекулы, функции белков.

Большое число белков и их многообразие требует создания классификации белков. К сожалению, обычные принципы классификации, используемые в химии не могут быть использованы в приложении к белкам. Чаще всего пользуются функциональной классификацией, разделяя их по выполняемым ими функциям (см выше). Можно разделить белки по степени сложности их молекул на простые и сложные. Простые построены только из аминокислот, а сложные содержат в своем составе дополнительные небелковые группы. Такие группы называют простетическими. По форме белковой молекулы белки делят на глобулярные (шаровидные) и фибриллярные (нитевидные). По растворимости в воде выделяют водорастворимые, солерастворимые, нерастворимые в воде. Последние характерны для биологических мембран.

Простые белки построены только из аминокислот

Водорастворимые представители простых белков обычно имеют глобулярную форму. Форма их описывается моделью «элипсоид вращения». Соотношение осей в таком элипсоиде может колебаться в широких пределах. Простые белки такого типа обычно находятся в биологических жидкостях, выполняют транспортные функции, являются ферментами и т.д. На основании различной растворимости простых белков в воде и солевых растворах различают альбумины и глобулины.

Глобулины при высаливании осаждаются при относительно низких концентрациях солей, а альбумины — при более высоких. Альбумины имеют более низкую молекулярную массу, глобулины более разнообразны, с широким пределом колебаний молекулярной массы — от нескольких десятков тысяч до миллионов. Альбумины выполняют, в основном, транспортную функцию, а у глобулинов более широкий спектр функций. Это и транспорт веществ, и катализ реакций (ферменты крови), и защитная функция (иммуноглобулины). В крови поддерживается постоянным отношение альбуминов к глобулинам (коэффициент равен 1.7-2.3).

Водонерастворимые простые белки имеют форму нитей. Их называют фибриллярными. Им присуща структурная функция. Они выделены из кожи, костей, сухожилий и других разновидностей соединительной ткани. Эта ткань образует каркас для всего организма и для отдельных органов. Типичным белком этого типа можно считать коллаген. Это один из самых распространенных белков в организме человека.

Сложные белки содержат небелковые компоненты

Многие белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Такие небелковые соединения в составе белков получили название простетических групп. В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько классов:

1. Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин — белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин B12, имеет розовый цвет (этот витамин содержит кобальт в своем составе). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина B2 придает белкам желтый цвет (флавопротеины).
2. Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Гликопротеины — это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к которым относятся также протеогликаны и мукопротеины. Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции. Основная часть внеклеточных белков — это гликопротеины.
3. Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, являются компонентами биологических мембран.
4. Металлопротеины. Это белки, частично перекрывающиеся с хромопротеинами. Простетичская группа у них представлена металлами. Они транспортируют или участвуют в депонировании металлов (ферритин, трансферрин).
5. Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков — нуклеиновая кислота. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа — ДНК) и рибонуклеопротеины (простетичесая группа — РНК). Им принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.
6. Фосфопротеины. Белки, которые содержат в своем составе фосфорную кислоту, популярны в клетке потому, что процесс фосфорилирования является способом влияния на конформацию белка и поэтому используется в системах регуляции процессов жизнедеятельности.

Простетические группы соединяются разными типами связей. Так для нуклеопротеинов характерной является ионная связь, у гликопротеинов и фосфопротеинов преобладает ковалентная связь, у липопротеинов — силы гидрофобного взаимодействия, металлопротеинов — донорно-акцепторные связи.