Презентация "Строение и функции белков"

Философско-теоретическое представление Ф. Энгельса о сущности жизни: «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни».

“ Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка”. (Ф.Энгельс)

Сегодня мы должны раскрыть тайну веществ, лежащих в основе понятия “жизнь”, т.е. должны ответить на вопрос “Что такое белок?”

Я приглашаю вас в живой природы мир,

Где интерес – наш главный ориентир.

Узнаем мы, что всё здесь не случайно,

Найдём ответы, разгадаем тайны…

Порой, чтоб разрешились все сомненья,

Достаточно нам будет наблюденья.

Вопрос возник, иль снова сомневаемся –

Тогда к эксперименту обращаемся.

Тема занятия:

«Белки»

Цели занятия:

Образовательные :

расширить знания о белках - биологических полимерах.
выяснить строение, состав и свойства белков.
классифицировать белки по их функциям в организме.
с помощью межпредметных связей способствовать формированию научной картины мира.

Развивающие:

формирование основных учебных компетенций: учебной, коммуникативной, личностной;
развитие умений и навыков самостоятельного учебного труда с информационными источниками;
развитие умений анализировать, сравнивать, обобщать, делать выводы, выступать перед аудиторией;
формирование высокого уровня мыслительной деятельности.

Воспитательные:

формирование адекватной самостоятельности УЧАЩИХСЯ ;
воспитание потребности в знаниях, повышения познавательных интересов;
привитие интереса к естественным наукам.

Вопросы, рассматриваемые на УРОКЕ :

Понятие о белках. Состав и строение белковых молекул.
Физико-химические свойства белков.
Функции белков и их классификация.
Значение белков в природе, в пищевой промышленности и в жизни человека.

Понятие о белках. Состав и строение белковых молекул

Белки - основа жизни

Химический состав организма человека:

вода 65%,
жиры 10%,
углеводы 5%,
белки 18%,
другие неорганические и органические вещества 2%.

Преобладающим компонентом в клетках тканей является белок

На долю белков приходится более 50% сухой массы клетки.
Содержание белков в сухой массе различных тканей сильно различается:

- в мышцах — 80%,

- в костях —20%.

Белки обладают большой молекулярной массой:

Молекулярная масса:

яичного альбумина составляет 36 000,
гемоглобина — 152 000,
миозина (одного из белков мышц) — 500 000.

Это в тысячи и десятки тысяч раз больше молекулярных масс неорганических соединений.

«Жизнь есть способ существования белковых тел…».

Где есть белки, там есть и жизнь, поэтому второе название белков – протеины (от греческого «первый», «важнейший»).

«Чтобы постичь бесконечное, надо сначала разъединить,

а потом соединить»

Элементарный состав белков :

углерод - 50-55%,
кислород - 21-23%,
азот - 15-17%,
водород - 6-7%,
сера - 0,3-2,5%.
В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, магний и некоторые другие элементы. Белки относят к азотсодержащим органическим соединениям.

Огромная роль в исследовании белков принадлежит:

Фредерик Сенджер

А.Я.Данилевский

В 1888 году высказал мысль о том, что белки состоят из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью.

Первый очищенный белок получен в 1728 г.

разработал представления о структуре полипептидной цепи в белках, впервые высказал мысль о ее спиральном строении и дал описание альфа-спирали (1951г., совместно с американским биохимиком Р. Б. Кори).

В 1902 году выдвинул полипептидную теорию строения белков.

В 1945 г. установил структуру инсулина, а

в 1953 г синтезировал его

Белки- это высокомолекулярные природные соединения (полимеры), молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью

В клетках и тканях обнаружено свыше 170 различных аминокислот. В составе всех белков входит только

20 α -аминокислот.

из них может быть образовано2 432 902 008 176 640 000комбинаций различных белков, которые будут обладать совершенно одинаковым составом, но различным строением и …

Строение аминокислот:

у всех аминокислот, входящих в состав белковых молекул, аминогруппа находится в α -положении, т.е. у второго углеродного атома.

Напишите формулу трипептида, образованного аминокислотами: валином, цистеином, тирозином.

При взаимодействии трех аминокислот происходит реакция конденсации и образуются две пептидные связи

Схема образования полипептида

Аминокислоты в белках связаны пептидными связями

Аминокислоты, входящие в состав белков

Большинство аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме в процессе обмена (из других аминокислот, поступающих в избытке). Они получили название заменимых аминокислот. Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать в наш организм с пищей. Они получили название незаменимых аминокислот. Их 8, они не способны синтезиро ваться в организме человека, но поступают в него с растительной пищей. Какие же это аминокислоты? Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан. Иногда в их число включают гистидин и аргинин. Две последние не синтезируются в организме ребенка.

Некоторые аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать в наш организм с растительной пищей. Они получили название незаменимых аминокислот . Их 8. Это валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан . Иногда в их число включают гистидин и аргинин . Две последние не синтезируются в организме ребенка

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул.

Выделяют 4 уровня структурной организации белка

Первичная структура

Первичной структурой белка называют последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидными связями

Вторичной структурой белка называют упорядоченно свернутую полипептидную цепь. Основным вариантом вторичной структуры является α -спираль, имеющая вид растянутой пружины. Она образуется за счет внутримолекулярных водородных связей

Третичная структура

В образовании третичной структуры большая роль

принадлежит радикалам, за счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи.

Четвертичная структура

Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое.

Классический пример: гемоглобин, хлорофилл.

В гемоглобине гем - небелковая часть, глобин - белковая часть.

Характеристика трех структур белковых молекул

Структура белковой молекулы

Первичная — линейная

Характеристика структуры

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи — линейная структура

Вторичная — спиралевидная

Тип связи, определяющий структуру

Пептидная связь

— NH— СО-

Закручивание полипептидной линейной цепи в спираль — спиралевидная структура

Графическое изображение

Третичная — глобулярная

Упаковка вторичной спирали в клубок — клубочковидная (глобулярная) структура или фибриллы

Внутримолекулярные водородные связи

Дисульфидные и ионные связи

Отметьте в таблице характеристики, соответствующие структурам молекул белков.

Из букв, соответствующих правильным ответам, вы составите название качественной реакции на белки :

реакция

Характеристика структур молекул белка

ХАРАКТЕРИСТИКА

Структура, образующаяся за счет внутримолекулярных водородных связей

Разрушается при гидролизе белка

Глобулярная структура

Изменяется при денатурации

Линейная структура

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

Спиралевидная структура

Не изменяется при денатурации

Структуру определяют ионные и дисульфидные связи

Правильный ответ

ХАРАКТЕРИСТИКА

Структура, образующаяся за счет внутримолекулярных водородных связей

Разрушается при гидролизе белка

Глобулярная структура

Изменяется при денатурации

Линейная структура

Порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи

Спиралевидная структура

Не изменяется при денатурации

Структуру определяют ионные и дисульфидные связи

реакция

Физико-химические свойства белков

Белки – амфотерные электролиты. При определённом значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одной из свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например в технологии получения белковых продуктов.

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства:

Набухают, их масса и объём увеличиваются.

Набухание белка сопровождается его частичным растворением.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемыестуднями.
Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока).
Фибриллярные белки не растворяются в воде.

Денатурация белка

Денатурация белка - нарушение природной вторичной и третичной и четвертичной структур белка под действием различных факторов (температуры, радиации, химических веществ, и т.д.)

Виды денатурации :

обратимая

необратимая

Денатурированный белок теряет свои биологические свойства.

Процесс восстановления вторичной и третичной структур белка называется ренатурацией.

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость –газ», называемые пенами.

Белки в качестве пенообразователей используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле).

Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Для пищевой промышленности можно выделить два очень два очень важных свойства белков:

1) Гидролиз белков под действием ферментов;

2) Реакция меланоидинообразования.

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Превращение белков в организме

В организмах животных и человека под влиянием ферментов ( пепсин, трипсин, эрипсин и т. д.) происходит гидролиз белков. В результате этого образуются аминокислоты, которые всасываются ворсинками кишечника в кровь. При этих процессах в организме выделяется энергия.

Проведение эксперимента

Меланоидинообразование

Под меланоидинообразованием понимают взаимодействие восстанавливающих сахаров (монозы и восстанавливающие дисахариды, как содержащиеся в продукте, так и образующиеся пи гидролизе более сложных углеводов) с аминокислотами, пептидами и белками, приводящее к образованию темноокрашенных продуктов — меланоидинов

Ряженка, варенец, кефир, йогурт из топленого молока

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жжёных перьев.

биуретовая,при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионамиCu2+и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Доказывает наличие пептидных связей в белках

ксантопротеиновая, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением жёлтой окраски;

Цистеиновая реакция (сульфгидрильная):

Наличие в белках серы доказывается действие раствора щелочи и ацетата свинца. Выпадение черного осадка свидетельствует о присутствии в полученном растворе сульфид-аниона:

📎📎📎📎📎📎📎📎📎📎